Головна Головна -> Реферати українською -> Дисертації та автореферати -> ТРИПТОФАН-2,3-ДІОКСИГЕНАЗна АКТИВНІСТЬ І ВМІСТ ЦитохромУ Р-450 В ПЕЧІНЦІ ЩУРІВ ПРИ ДІЇ хлоридУ ртутІ ТА хлоридУ кобальтУ

ТРИПТОФАН-2,3-ДІОКСИГЕНАЗна АКТИВНІСТЬ І ВМІСТ ЦитохромУ Р-450 В ПЕЧІНЦІ ЩУРІВ ПРИ ДІЇ хлоридУ ртутІ ТА хлоридУ кобальтУ

Назва:
ТРИПТОФАН-2,3-ДІОКСИГЕНАЗна АКТИВНІСТЬ І ВМІСТ ЦитохромУ Р-450 В ПЕЧІНЦІ ЩУРІВ ПРИ ДІЇ хлоридУ ртутІ ТА хлоридУ кобальтУ
Тип:
Реферат
Мова:
Українська
Розмiр:
18,05 KB
Завантажень:
278
Оцінка:
 
поточна оцінка 5.0


Скачати цю роботу безкоштовно
Пролистати роботу: 1  2  3  4  5  6  7  8  9  10  11  12  13  14 
Харківський національний університет ім. В.Н. Каразіна
СОКОЛ ОКСАНА АНАТОЛІЇВНА
УДК 577.152.1:[546.492+546.732]
ТРИПТОФАН-2,3-ДІОКСИГЕНАЗна АКТИВНІСТЬ І ВМІСТ ЦитохромУ Р-450 В ПЕЧІНЦІ ЩУРІВ ПРИ ДІЇ
хлоридУ ртутІ ТА хлоридУ кобальтУ
03.00.04 – біохімія
АВТОРЕФЕРАТ
дисертації на здобуття наукового ступеня
кандидата біологічних наук
Харків – 2001


Дисертацією є рукопис.
Робота виконана в Харківському національному університеті
ім. В.Н. Каразіна Міністерства освіти і науки України
Науковий керівник
доктор біологічних наук, професор
Каліман Павло Авксентійович
Харківський національний університет ім. В.Н. Каразіна Міністерства освіти і науки України, завідувач кафедри біохімії
Офіційні опоненти:
доктор біологічних наук, професор
Чечоткін Олексій Васильович
Харківський зооветеринарний інститут Міністерства аграрної політики України, завідувач кафедри хімії та біохімії
доктор медичних наук, професор
Жуков Віктор Іванович
Харківський державний медичний університет Міністерства охорони здоров'я України, завідувач кафедри біохімії
Провідна установа
Інститут біохімії ім. О.В. Палладіна (відділ біохімії коферментів) НАН України, м. Київ
Захист відбудеться “ 5 ” вересня 2001 р. о 15 годині на засіданні спеціалізованої вченої ради Д 64.051.17 Харківського національного університету ім. В.Н. Каразіна Міністерства освіти і науки України за адресою: 61077, м. Харків, пл. Свободи, , ауд. 3-15.
З дисертацією можна ознайомитись у Центральній науковій бібліотеці Харківського національного університету ім. В.Н. Каразіна Міністерства освіти і науки України за адресою: 61077, м. Харків, пл. Свободи, 4.
Автореферат розісланий “ 5 ” липня 2001 р.
Вчений секретар
спеціалізованої вченої ради
кандидат біологічних наук,
старший науковий співробітник Падалко В.І.


ЗАГАЛЬНА ХАРАКТЕРИСТИКА РОБОТИ
Актуальність теми. Встановлено, що іони важких металів, у тому числі іони ртуті та кобальту, здатні активувати процеси вільнорадикального окислення в організмі, що призводить до розвитку оксидативного стресу, а також спричиняти значні зміни в метаболізмі гему та гемопротеїнів [Maines M.D., 1984; Yang M., 1993; Byung P.V., 1994; Huang Y.L. et al., 1996; Hochachka P.W. et al., 1996]. Крім того, проблема біологічної дії ртуті та кобальту є предметом досліджень у зв'язку з використанням цих металів у промисловості, сільському господарстві, медицині, а також у зв'язку з надмірним накопиченням ртуті і кобальту та їх сполук у навколишньому середовищі [Трахтенберг И.М., Коршун М.Н., 1990; Кучерявий В.П., 2000]. Мікросомальний цитохром Р-450 являє собою численне сімейство гемопротеїнів, що беруть участь в оксидоредуктазних реакціях, спрямованих на модифікацію хімічних речовин як ендогенного, так і екзогенного походження Арчаков А.И., 1982. Цитохром Р-450 є основним споживачем гему в клітині. На цей гемопротеїн доводиться близько 60-70синтезованого de novo гему печінки [Muller-Eberhard U., Vincent S.H., 1985]. Встановлено, що при оксидативному стресі, викликаному важкими металами, вміст цитохрому Р-450 знижується, що може призводити до зміни швидкості метаболізму ксенобіотиків і цілої низки ендогенних субстратів, а також до вивільнення гему з цього гемопротеїна [Sinclair J.F. et al., 1982; Arizono K., 1991]. Непов'язана молекула гему має прооксидантні властивості, що зумовлює подальше посилення вільнорадикального окислення в організмі [Grinberg L.N. et al., 1999].
Зміна вмісту в клітинах печінки нативного гему призводить до істотної зміни активності триптофан-2,3-діоксигенази (КФ 1.13.11.11) [Sardana M.K., Drummond G.S., 1986]. Триптофан-2,3-діоксигеназа (ТДО) – головний фермент катаболізму L-триптофану через кінуренин [Badawy A.A.-B., 1984]. У печінці щурів ТДО існує у вигляді каталітично активного холоферменту (пов'язана з гемом форма) та неактивного апоферменту (не пов'язана з гемом форма), причому співвідношення між формами змінюється в залежності від рівня вільного гему в гепатоцитах [Ren S., Correia M.A., 2000].

Завантажити цю роботу безкоштовно
Пролистати роботу: 1  2  3  4  5  6  7  8  9  10  11  12  13  14 



Реферат на тему: ТРИПТОФАН-2,3-ДІОКСИГЕНАЗна АКТИВНІСТЬ І ВМІСТ ЦитохромУ Р-450 В ПЕЧІНЦІ ЩУРІВ ПРИ ДІЇ хлоридУ ртутІ ТА хлоридУ кобальтУ

BR.com.ua © 1999-2017 | Реклама на сайті | Умови використання | Зворотній зв'язок